抗体有什么组成 抗体的结构是怎么样的呢
1、抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。
2、整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于Y的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，最多由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。Y的柄部称结晶片段（crystalline fragment,FC），糖结合在FC上。
抗体的基本组成单位是？
抗体的基本组成单位是：氨基酸。因为抗体（免疫球蛋白）的化学本质是蛋白质，蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以抗体的基本组成单位是氨基酸。
抗体的基本组成单位是什么？
抗体的基本组成单位是：氨基酸。因为抗体（免疫球蛋白）的化学本质是蛋白质，蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以抗体的基本组成单位是氨基酸。
简述抗体结构及其功能
抗体由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。
每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。
许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。
扩展资料
抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和c区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。
识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数日也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。
Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使lgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。
抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和毒素、阻断病原体入侵、清除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。
参考资料来源：百度百科-抗体
谁知道抗体的基本组成单位及合成抗体的细胞器分别是什么？原因是什么？
抗体的基本单位是氨基酸，因为它是蛋白质，只能由效应b细胞分泌。在核糖体合成，经高尔基体等细胞器分泌到细胞外
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