生酮氨基酸降解过程（氨基酸生糖生酮的原理）

生酮氨基酸有哪些

生酮氨基酸，分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸，共有亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸、苏氨酸(有些作者不认同他是一种生酮氨基酸)7种，这些氨基酸能在肝中产生酮体，因为乙酰乙酰辅酶A能转变成乙酰乙酸和β-羟基丁酸。它们生成酮体的能力在未经治疗的糖尿病中特别明显。这种病人肝产生的大量酮体不仅来自脂肪酸，也来自生酮氨基酸。其中苯丙氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、酪氨酸、色氨酸也可以代谢生糖(即同时是生糖氨基酸)。而亮氨酸和赖氨酸为完全生酮氨基酸。

支链氨基酸的代谢过程

BCAA分解代谢是在支链氨基酸转氨酶的作用下经可逆的转氨基作用形成相应的酮酸，再经支链氨基酸脱氢酶催化进行不可逆的氧化脱羧，再经支链氨基酸脱氢酶催化进行不可逆的氧化脱羧，形成少一个碳原子的脂酰CoA，再在脂酰CoA的α，β原子间脱氢形成双键，在双键间加水，形成β-羟酰基CoA，最后亮氨酸降解为乙酰乙酸和乙酰CoA；异亮氨酸降解为丙酰CoA和乙酰CoA；缬氨酸降解为琥珀酰CoA；分别参加成糖和成酮反应,进入三羧酸循环。

亮氨酸是体内唯一的生酮氨基酸，异亮氨基酸是生糖兼生酮氨基酸,而缬氨酸是生糖氨基酸。体内绝大多数氨基酸代谢均在肝脏进行，而支链氨基酸是唯一不只限于在肝脏中降解的氨基酸。

扩展资料：

支链氨基酸(BCAA)包括亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸，是人体内不能合成而必须从食物中获取的必需氨基酸。亮氨酸是Proust于1819年首先从奶酪中分离出来的，其化学结构为α-氨基异己酸，并命名为亮氨酸。

异亮氨酸是Ehrlich于1904年首先从甜菜糖浆中分离出的，后来又从多种蛋白质的胰酶水解物中制得，并发现其化学组成与亮氨酸相同，但理化性质各异，命名为异亮氨酸。缬氨酸是1906年由Fisher分析出其结构为α-氨基异己酸。大量研究表明，这三种氨基酸除参与蛋白质合成之外，还是重要的分解供能物质，在运动型疲劳的产生和预防、以及与免疫等供能等当面有重要作用，也一直是体育科研工作者研究的热点问题。

参考资料来源：

百度百科-复合支链氨基酸

氨基酸是如何代谢的?分几条途径?谢谢~

不同的氨基酸有不同

含硫氨基酸的代谢

(一) 甲硫氮酸和转甲基作用

甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。

甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。

甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。

在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。

(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢

半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。

2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。

3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。

GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。

此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。

在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。

4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3′-磷酸腺苷5′-磷(3’—phosphoadenosine-5’phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。

PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。

三、支链氨基酸的代谢

支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。

肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。

四、芳香族氨基酸的代谢

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢

苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。

苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。

若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。

酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。

酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。

酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。

(二)色氮酸的代谢

色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。

上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。

血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。