22种氨基酸结构特点（20种常见氨基酸的结构特点）

22种氨基酸侧链名称和化学式

参与体内蛋白质合成的20种氨基酸,根据其侧链的结构和理化性质可以分为以下4类.

1.非极性R基团氨基酸：该组氨基酸的R侧链基团为非极性的疏水基团.包括：甘氨酸Gly,丙氨酸Ala,缬氨酸Val,亮氨酸Leu,异亮氨酸Ile,脯氨酸Pro,苯丙氨酸Phe.

2.不解离的极性R基团氨基酸：该组氨基酸的R侧链基团在中性溶液中不发生解离,但含极性基团,可与水分子形成氢键.包括：色氨酸Trp,丝氨酸Ser,酪氨酸Tyr,半胱氨酸Cys,蛋氨酸Met,天冬酰胺Asn,谷氨酰胺Gln,苏氨酸Thr.

3.可发生负电解离R基团氨基酸：该组的氨基酸R侧链基团在中性溶液中解离,生成带负电荷的氨基酸.包括天冬氨酸Asp,谷氨酸Glu；通常也将这二个氨基酸称为酸性氨基酸.

4.可发生正电解离R基团氨基酸：该组氨基酸的R侧链基团在中性溶液中可解离,生成带正电荷的氨基酸.包括：组氨酸His,赖氨酸Lys,精氨酸Arg；

通常也将这三个氨基酸称为碱性氨基酸.

氨基酸共有几种？

共有20种：

色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸

部分介绍：

1、赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

2、蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

3、异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

4、精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

5、组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。

扩展资料

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

氨基酸是生物学上重要的有机化合物，它是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能团组成的，以及一个侧链连到每一个氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶（又称“酵素”）。

人体能消化吸收以及利用的氨基酸只有20种。其中有9种氨基酸（婴儿为10种）是成人体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA），即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、组氨酸，精氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。

参考资料：百度百科-氨基酸

22种氨基酸都有哪些？

人体共有 22 种氨基酸, 其中属于必需氨基酸的有 8 种， 分别是: 甲氨酸、 颉氨酸、 亮氨酸、 异亮氨酸、 苏氨酸、 色氨酸、 苯丙氨酸、 和赖氨酸。 新发现的两种氨基酸中第 21 和 22 种天然氨基酸¾ ¾硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸。

怎么判断物质是否属于构成蛋白质的氨基酸

判断物质是否属于构成蛋白质的氨基酸，先要判断该物质是否是氨基酸

氨基酸的组成元素，C、H、O、N，有的含有S。

氨基酸的结构特点，每个氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基，R基中也可能含有氨基或羧基。

构成蛋白质的氨基酸都有一个NH2基和一个COOH基连在同一个碳原子上，此特点为判断某化合物是否是构成蛋白质的氨基酸的依据。

构成蛋白质的氨基酸大概有30多种。其中基本的或者说常见的氨基酸，作为合成蛋白质的原料只有22种，这22种常见的氨基酸除脯氨酸外都是alpha氨基酸。

氨基酸关于

氨基酸

一、定义：

氨基酸（amino acids）：生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

氨基酸的结构通式：氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。

二、分类：

人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；

（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

（四） 蛋氨酸（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

（六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

（七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；

（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；

（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。

其理化特性大致有：

1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

三、检测：

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

氨基酸制备专利集

1、氨基酸纳米硒及其制备方法

2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法

3、复合氨基酸胶囊及其制备方法

4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法

5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法

6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法

7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法

8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用

9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法

10、氨基酸叶面肥的制备方法

11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法

12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途

15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法

16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法

17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物

18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法

19、氨基酸锌的制备方法及其应用

20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法

目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。