组蛋白中H1，H2A，H2B，H3，H4的意思
染色质基本结构单位是核小体，
核小体由组蛋白八聚体以及组蛋白H1（起连接作用）构成。
组蛋白八聚体由4个二聚体构成：
两个H2A-H2B二聚体
两个H3-H4二聚体
H是histone（组蛋白）的简写
组蛋白的概述
组蛋白的基因非常保守。亲缘关系较远的种属中，四种组蛋白（H2A、H2B、H3、H4）氨基酸序列都非常相似，如海胆组织H3的氨基酸序列与来自小牛胸腺的H3的氨基酸序列间只有一个氨基酸的差异，小牛胸腺的H3的氨基酸序列与豌豆的H3也只有4个氨基酸不同。不同生物的H1序列变化较大，在某些组织中，H1被特殊的组蛋白所取代。如成熟的鱼类和鸟类的红细胞中H1则被H5所取代，精细胞中则由精蛋白代替组蛋白。染色质中的组蛋白与DNA的含量之比为1:1。
真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约10^9年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。
h3标记的亮氨酸放射性如何检测出来
H3标记的亮氨酸首先在核糖体上合成分泌蛋白。此后放射性物质依次出现在加工场所内质网和高尔基体，最终经细胞膜分泌到细胞外。
脂溶性的化合物比水溶性的化合物进入细胞快，这说明组成细胞膜的基本物质中含有脂质，单层脂质的面积约为红细胞表面积的两倍，说明脂质在细胞膜中排列成双层。
主要优势：
亮氨酸是在蛋白质内最常出现的氨基酸，而且对于婴儿与孩童时期的正常发育和成年人身体内的氮平衡都很重要。在营养学上，亮氨酸是人体的必需氨基酸。中文学名：亮氨酸、白氨酸亮氨酸中文别名：α-氨基-γ-甲基戊酸、α-氨基异己酸。
摄入H3标记的氨基酸会不会对人体造成影响？
假如真的有人吃了H3，他全身都可能带上放射性。如果剂量比较大，对他自己有害，对周边也有害。这算的上是重大安全事故吧。
极其极其极其少量的话，放射性低的话，不会有多大危害啊。人体在不断新陈代谢，这东西最终会被排除体外的。
组蛋白进化上的特点及其意义。
组蛋白进化上的特点：组蛋白基因非常保守。4个组蛋白（H2A、H2B、H3、H4）的氨基酸序列在远缘属中非常相似。例如，海如海胆组织H3的氨基酸序列与来自小牛胸腺的H3的氨基酸序列间只有一个氨基酸的差异，小牛胸腺的H3的氨基酸序列与豌豆的H3也只有4个氨基酸不同。
不同生物的H1序列变化较大，在一些组织中，H1被一种特殊的组蛋白取代。例如，在成熟的鱼和鸟的红细胞中，H1被h5取代，在精子细胞中，组蛋白被鱼精蛋白取代。染色质中的组蛋白与DNA的含量之比为1:1。
组蛋白的意义：组蛋白甲基转移酶的作用对象不仅仅限于组蛋白，而且一些非组蛋白可以被组蛋白甲基化，这将为探索基因转录、信号转导乃至个体发育分化的机制提供更广阔的空间。
考虑到组蛋白修饰模式的多样性，其他组蛋白修饰位点的信息将有助于我们对患者进行进一步分类，包括那些高分极组的患者。应用免役组化及越来越多的的抗体检测组蛋白修饰将有助于这种检测指标在其他肿瘤中的应用。
扩展资料：
组蛋白的发现：
1884年，艾布瑞契·科塞尔首先发现组蛋白。直到20世纪90年代初，组蛋白才被更多地认为是纯核的惰性填充物，部分基于马克·普塔什尼和其他人的模型，认为转录在很大程度上是由蛋白质DNA和蛋白质相互作用激活的，如细菌，由裸DNA模板激活。从而发现其调节功能。
在1980年代，Yahli Lorch和罗杰·科恩伯格(Roger Kornberg)表明，核心启动子上的核小体阻断了体外转录的启动，迈克尔·格伦斯坦(Michael Grunstein)证明组蛋白抑制了体内转录，导致核小体成为一般的基因抑制因子。
参考资料来源：百度百科-组蛋白
参考资料来源：百度百科-组蛋白修饰
主题测试文章，只做测试使用。发布者：氨基酸肥料，转转请注明出处：https://www.028aohe.com/30481.html
