氨基酸疏水作用盐浓度（哪些氨基酸疏水）

20种氨基酸的疏水性排列

20种氨基酸的疏水参数见下表：（高正值的氨基酸具有更大的疏水性，而低负值的氨基酸则更加亲水）：

Arg（R） -4.5

Lys（K） -3.9

Asn（N） -3.5

Asp（D） -3.5

Gln（Q） -3.5

Glu（E） -3.5

His（H） -3.2

Pro（P） -1.6

Tyr（Y） -1.3

Trp（W） -0.9

Ser（S） -0.8

Thr（T） -0.7

Gly（G） -0.4

Ala（A） 1.8

Met（M） 1.9

Cys（C） 2.5

Phe（F） 2.8

Leu（L） 3.8

Val（V） 4.2

Ile（I） 4.5

蛋白质疏水性怎么分析

可以从氨基酸组成上分析，比如用软件分析有多少个氨基酸组成，其中疏水性氨基酸有多少，亲水性氨基酸有多少，然后软件会综合分析出整个序列的亲疏水性。不过这个方法只是预测，未必准确。

然后就是通过盐析实验来分析，具体就是通过加入不同浓度的中性盐比如硫酸铵，分级沉淀蛋白质，根据蛋白质沉淀时的盐浓度来判断亲疏水性。

影响氨基酸平衡的因素有哪些

影响氨基酸平衡的因素有哪些

简述影响蛋白质水合作用的外界因素有哪些

一、蛋白质凝胶作用原理

1、定义

蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体。

2、原理

蛋白质凝胶是变性的蛋白质分子间排斥和吸引相互作用力相平衡的结果。一般认为，形成和维持蛋白质凝胶的作用力主要是疏水相互作用、氢键、静电相互作用等物理作用力，但含有巯基的蛋白质分子间SH-SS交换反应也可能对蛋白质的凝胶作用有贡献。

（1）疏水相互作用

蛋白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了临近多肽非极十牛片段的疏水相互作用：因而，平均疏水性(例如蛋白质中疏水氨基酸的比率)应该影响凝胶的形成过程。

（2）氢键

有关氢键对蛋白质凝胶形成的作用，不同的研究者得到的结论相似。氢键和疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力。但是高浓度的尿素可能导致蛋白质严重变性，破坏了蛋白质的二级结构。

（3）静电相互作用

静电相互作用通常在蛋白质聚集过程中表现为相互排斥力，特别是在体系仅含有一种蛋白质或含有相似等电点的不同种蛋白质的情况下。pI时蛋白质的净电荷为零，当环境的pH接近pI时，蛋白质分子快速随机的聚集，因而很容易形成凝结块在pH条件远离pI时，由于存在较高的净负电荷，静电排斥力占主导，蛋白质分子的聚集不会发生。

（4）二硫键

由凝胶的溶解性试验表明，通过形成分子间的二硫键可以获得凝胶网络的物理完整性。二硫键是否在凝胶网络的连接区形成或它们仅仅有助于增加多肽的有效链长目前还不清楚。但实验表明，长的多肽链很容易缠绕在一起，因而在凝胶网络内加强了非共价键的形成。

二、影响蛋白质凝胶电泳的因素

1、PH值的影响： pH值的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和净电荷值．从而改变蛋白质分子的吸引力和排斥力以及蛋白质分子与水分子结合的能力。

2、氢键的影响：氢键是影响大豆分离蛋白凝胶特性的主要作用力.氢键增强了凝胶的硬度和破裂强度,但降低了内聚性和弹性.削弱氢键作用导致凝胶硬度和破裂强度下降,但内聚性和弹性却增加.较高浓度的尿素导致凝胶不能形成,尤其在较高pH值的情况下更为明显.

3、加热时间的影响：加热时间影响到成熟、坚硬凝胶的形成．不同浓度的蛋白溶液,形成凝胶所需的最短时间 不同,蛋白浓度越大,所需时间越短.

4、中性盐的影响：向蛋白质水溶液中加入中性盐,可产 生2种影响：一是盐离子与蛋白质分子中的极性和离子基 团作用．降低蛋白质分子的活度系数,使其溶解度增加.在盐浓度较低时以这种情形为主,蛋白质表现为易于溶解,称为盐溶现象：二是盐离子也与水这种偶极分子作用,使水的活度系数降低,导致蛋白质水合程度降低,使蛋白质溶解度减少.在盐浓度较高时这种情况起决定作用,蛋白质会沉淀的现象称为盐析现象.蛋白质的凝胶过程是一个复杂的过程,同时中性盐对凝胶的影响也不仅仅是盐溶与盐析的影响,它受体系的pH值、温度、溶液浓度等其他因素的影响.

5、品种的影响：品种差异对蛋白质亚基比例的变化影响较明显,7S／1IS比值越 小的品种,其制得的凝胶网络越细密.

氨基酸的疏水性怎么比较

20种氨基酸的疏水参数见下面：

Arg（R） -4.5

Lys（K） -3.9

Asn（N） -3.5

Asp（D） -3.5

Gln（Q） -3.5

Glu（E） -3.5

His（H） -3.2

Pro（P） -1.6

Tyr（Y） -1.3

Trp（W） -0.9

Ser（S） -0.8

Thr（T） -0.7

Gly（G） -0.4

Ala（A） 1.8

Met（M） 1.9

Cys（C） 2.5

Phe（F） 2.8

Leu（L） 3.8

Val（V） 4.2

Ile（I） 4.5

简介

氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。

氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。