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氨基酸是如何代谢的?分几条途径?谢谢~
不同的氨基酸有不同
含硫氨基酸的代谢
(一) 甲硫氮酸和转甲基作用
甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。
甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。
甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。
在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。
(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢
半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。
2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。
3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。
GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。
此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。
在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。
4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3′-磷酸腺苷5′-磷(3’—phosphoadenosine-5’phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。
PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。
三、支链氨基酸的代谢
支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。
肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。
四、芳香族氨基酸的代谢
芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。
(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢
苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。
苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。
若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。
酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。
酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。
酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。
(二)色氮酸的代谢
色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。
上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。
血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。
氨基酸的代谢途径
氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
主要在肝脏中进行：包括如下几种过程： 氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。 非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。 转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。 联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。 生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。
因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。
高一生物， 氨基酸那部分详细讲解
（五）蛋白质1.氨基酸的分子结构和性质构成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸，通式是： 氨基酸分子的性质是氨基酸分子上的氨基(NH2-)和羧基(-COOH)决定的。氨基酸是两性化合物，氨基是碱性的，羧基是酸性的。构成蛋白质的氨基酸有20种，20种氨基酸的不同之处是R基的不同。即20种氨基酸就有20种不同的R基。如果R基上带有氨基，称为碱性氨基酸。2.蛋白质的分子结构及其性质蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键连接起来的高分子化合物。缩合反应是指一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时失去一分子水，形成一个肽键的反应。反应方程式是：缩合反应在化学上称为缩聚反应，在细胞内进行的场所是核糖体，而且是在mRNA的指导下，有tRNA 参与才能完成。多肽是由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物。肽链通过R基与R基之间的相互作用形成一定的空间结构。一个执行特殊生理功能的蛋白质可以是由一条肽链组成(如生长激素是由191个氨基酸组成的一条肽链)，也可以是由多条肽链组成(如胰岛素是由51个氨基酸、2条肽链组成的，血红蛋白是由574个氨基酸、4条肽链组成的)。蛋白质分子中肽键数目的计算：设氨基酸数目为n，肽链数为a，肽键数目为占。则b=n-a。蛋白质分子结构的多样性主要从4个层次加以理解：一是构成蛋白质分子的氨基酸种类不同；二是组成每种蛋白质分子的氨基酸数目不同；三是氨基酸的排列顺序不同；四是由于前三项造成蛋白质分子的空间结构不同。蛋白质分子结构的多样性实际是由DNA分子结构的多样性决定的。多肽是链状结构，一端游离着一个氨基，另一端游离着一个羧基，所以蛋白质分子也是两性化合物。蛋白质分子的空间结构不是很稳定的，蛋白质在重金属盐(汞盐、银盐、铜盐)、酸、碱、乙醇、尿素、鞣酸等的存在下，或热至70℃～100℃，或在X射线、紫外线等射线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，导致蛋白质变性，使蛋白质的生物活性丧失，如酶失去催化能力、血红蛋白失去输氧能力等。在发生的变性过程中不发生肽键的断裂和二硫键破坏，主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。蛋白质变性后溶解度降低，失去结晶能力，并形成沉淀。蛋白质的变性具有不可逆性。3.蛋白质分子的生物合成在细胞及生物体内，蛋白质的合成是在DNA(基因)的控制之下，必须经过转录和翻译才能完成。转录的场所一般是在细胞核中进行(线粒体和叶绿体中也有转录过程，原核生物无核，只能在细胞质中进行)。转录的过程是：基因中的一段DNA分子首先解旋，然后按照碱基互补配对原则，以其中的一条链为模板合成RNA，这样遗传信息就转换成遗传密码，带有遗传密码的RNA称为mRNA。翻译是在细胞质的核糖体上进行的，mRNA转录完成后通过核孔进入细胞质中与核糖体结合。核糖体与mRNA结合的第一个位点是AUG，这是起始密码。然后tRNA携带特定的氨基酸，其一端的3个碱基与mRNA对应的碱基配对。mRNA上3个相邻的碱基决定一个氨基酸，这3个相邻的碱基称为密码子。与mRNA上AUG配对的tRNA运载的氨基酸是甲硫氨酸，接着各种tRNA携带着特定的氨基酸依次与mRNA上对应的密码子配对。在核糖体上相邻的tRNA携带的氨基酸，在相关酶的催化下缩合形成肽键，同时产生一分子水。当翻译到一定的时候。mRNA上出现UAG、UAA、AGA时，由于这3组碱基没有与之对应的tRNA配对，翻译到此结束，所以这3组碱基组合称为终止密码。按照基因控制蛋白质的合成过程，任何一个蛋白质分子的多肽键上的第一个氨基酸都是甲硫氨酸，但事实并非如此。原因是翻译成的多肽链是一个初级产品，还要经过一定的修饰，加工才能成为能够执行一定生理功能的蛋白质。在绝大部分的蛋白质分子中，肽链上的第一个氨基酸不是甲硫氨酸，因这个氨基酸在蛋白质分子的修饰加工过程中被修饰掉了。在人体内蛋白质的代谢是以氨基酸为中心进行的。内环境中的氨基酸的来源主要有3条：一是消化吸收来的；二是通过转氨基作用从糖类转变而来的；三是体内蛋白质分解。内环境中的氨基酸的代谢去向主要也有3个：一是合成新的蛋白质；二是通过转氨基作用转变成其他的氨基酸；三是经脱氨基作用分解。在蛋白质代谢过程中，氨基酸经脱氨基作用形成的含N部分是NH3，NH3对人体是有毒的，但在肝脏中通过肝脏的解毒作用转变成尿素，尿素基本对人体无害，再通过循环系统运至肾脏，以尿液的形成排出体外，或运至皮肤的汗腺以汗液的形式排出体外。物质代谢包括糖类代谢、蛋白质代谢和脂肪的代谢。这三类营养物质的代谢枢纽是呼吸作用，主要是通过呼吸作用的中间产物，如丙酮酸、乙酰辅酶A、柠檬酸等中间产物。糖类转变成蛋白质必须通过转氨基作用，将氨基转移给糖代谢的中间产物就能产生新的氨基酸，如将氨基转给丙酮酸即为丙氨酸，在人体能够合成的氨基酸称为非必需氨基酸，共有12种，还有8种在人体内不能合成，必须从食物中得到的氨基酸称为必需氨基酸，如赖氨酸、色氨酸等。蛋白质转变成糖类必须经过脱氨基作用，形成的不含氮部分才能转变糖类。糖类转变成脂肪必须通过乙酰辅酶A，脂肪转变成乙酰辅酶A后才能进入呼吸作用，继而再转变成糖类和蛋白质。4.蛋白质分子的功能蛋白质分子结构具有多样性就决定了蛋白质分子具有多种重要的生理功能，对教材进行综合分析后，可以总结出蛋白质的功能有下列五点：①组成细胞的结构成分，如细胞膜中的蛋白质，染色体中的蛋白质，肌肉细胞中的蛋白质、红细胞中的血红蛋白等；②运输功能，如细胞膜上的载体蛋白、运输氧气的血红蛋白等；③催化功能，如催化各种生化反应的酶等；④调节功能，如生长激素、胰岛素等激素；⑤免疫功能，如B淋巴细胞受到抗原刺激后产生的抗体是蛋白质，具有与特异性的抗原结合，从而达到清除抗原的目的。蛋白质分子结构具有多样性，所以酶也具有多样性，在生物体内存在着许许多多酶，催化着生物体内各种各样的生物化学反应，所以酶具有多样性的特点。5.蛋白质分子的进化比较不同生物体内执行相同生理功能的蛋白质分子的结构是确定生物之间亲缘关系的常用方式，被称为生物进化分子生物学方面的证据。如细胞色素C普遍存在于动植物的线粒体中，它是由104个氨基酸组成的一种呼吸色素，近年来，对不同物种的细胞色素C的氨基酸排列顺序进行了测定，其结果见下表。生物名称黑猩猩猕猴马鸡果蝇小麦酵母菌红螺菌与人类氨基酸差异数01121327354465这种在同一种蛋白质分子中氨基酸分子差异数越小，亲缘关系就越近，反之则越远。科学家估计，蛋白质分子的进化速度大约每2000万年蛋白质分子中有1%的氨基酸发生替换。从对细胞色素C的研究结果看出，人与黑猩猩的亲缘关系最近，从共同的祖先分化成两个物种的时间还不到2000万年，而人和黑猩猩与猴子发生分歧的时间大于2000万年。以蛋白质为例的综合分析方法(一)生理卫生和高中生物两本书多处涉及到蛋白质的有关知识点蛋白质特点①氨基酸种类：氨基酸种类/氨基酸数量/氨基酸排列顺序/空间结构；②变性作用蛋白质结构①基本单位—氨基酸/②化学结构—多肽/③空间结构：二级结构/三级结构/四级结构蛋白质功能生命活动的体现者：①肌肉蛋白/②酶—生催化剂/③抗体蛋白—特异性免疫/④血红蛋白—O2载体/⑤纤维蛋白原—凝血功能/⑥胰岛素—调节糖代谢蛋白质代谢①食物中蛋白质供给/②消化/③吸收/④运输/⑤合成代谢/⑥分解代谢/⑦代谢终产物排出体外/⑧肝脏解毒：NH3→尿素蛋白质合成①转录/②翻译/③中心法则生物进化证据①细胞色素c②血红蛋白(Hb)(二)以蛋白质代谢为中心将有关知识图解归纳如图(核心内容是氨基酸代谢的三个来源，三个去路)[例3] 胰岛素分子是一种蛋白质分子，现有如下材料：①胰岛素含有2条多肽链，A链含有21个氨基酸，B链含有30个氨基酸，2条多肽链间通过2个二硫键(二硫键是由2个“一SH”连接而成的)连接，在A链上也形成1个二硫键，图示为结晶牛胰岛素的平面结构示意图。②不同动物的胰岛素的氨基酸组成是有区别的，现把人和其他动物的胰岛素的氨基酸组成比较如下：猪：B链第30位氨基酸和人不同；马：B链第30位氨基酸和A链第9位氨基酸与人不同；牛：A链第8、1．0位氨基酸与人不同；羊：A链第8、9、10位氨基酸与人不同；天竹鼠：A链有8个氨基酸与人不同，B链有10个氨基酸与人不同。根据以上材料回答下列问题：(1)胰岛素分子中含有肽键 个。控制合成胰岛素的基因中至少有 碱基。(2)这51个氨基酸形成胰素后，相对分子质量比原来51个氨基酸的总分子量减少了 。(3)人体中胰岛素的含量低，会导致血糖浓度过高，尿液中有葡萄糖，称为糖尿病，其最佳的治疗方法是使用胰岛素，但只能注射不能口服，原因是 。(4)前面所列的口甫乳动物和人的胰岛素都由51个氨基酸构成，且在氨基酸组成上大多相同，由此可以得出的结论是 。(5)人与这几种动物在胰岛素分子上氨基酸组成差异的大小，说明 。(6)如果要为糖尿病人治疗必须用动物体内的胰岛素的话，最适宜的动物是 。 [解析](1)从材料①中可知，由51个氨基酸组成的具有二条肽链组成的胰岛素分子中应含的肽键数目是51-2=49个，根据mRNA上三个碱基决定一个氨基酸，基因中有2条链，所以控制胰岛素合成的基因中的碱基数：51×3×2=306；(2)51个氨基酸分子合成胰岛素分子后，分子量的减少量应是形成肽链时脱下的水分子数(18×49)和形成二硫键时脱下的H(l×6)，所以相对分子量减少了18×49+l×6=888；(3)解答此小题，要求同学有知识迁移的能力，在消化道中有各种消化液，能消化各种营养物质，如大分子糖类(淀粉)、蛋白质、脂肪等不溶于水的物质，这些物质在消化道内通过消化液的作用，将其分解为能溶于水的小分子有机物如葡萄糖、氨基酸、甘油和脂肪等，原有物质的大分子结构遭到破坏。胰岛素在消化液的蛋白酶和肽酶的作用下分解为氨基酸而失去其活性，所以只能注射不能口服；(4)材料②给我们列出的各种生物胰岛素之间的氨基酸差异，反映出不同的哺乳动物体内胰岛素分子中氨基酸组成大部分是相同的，说明这些动物之间的亲缘关系很近，是由共同的古代原始祖先进化而来的；(5)不同动物胰岛素中氨基酸组成差异的大小反映了各种动物与人亲缘关系的远近，差异数越小，亲缘关系越近，反之则越远。(6)用动物胰岛素治疗人的糖尿病时，选用亲缘关系最近的动物，治疗效果最好。[答案] (1)49 306 (2)888 (3)胰岛素是蛋白质，如口服会被消化道内的蛋白酶所催化水解而失去作用 (4)这些哺乳动物和人都有共同的原始祖先 (5)这几种哺乳动物与人的亲缘关系有远有近，差异越大亲缘关系越远，差异越小，亲缘关系起近 (6)猪
氨基酸在体内是如何代谢的,氨基酸分解和转化对于生物体有何意义？
蛋白质水解生成的氨基酸在体内的代谢包括两个方面，一方面主要用以合成机体自身所特有的蛋白质、多肽及其他含氮物质。另一方面可通过脱氨作用，转氨作用，联合脱氨或脱羧作用，分解成α-酮酸、胺类及二氧化碳。氨基酸分解所生成的α-酮酸可以转变成糖、脂类或再合成某些非必需氨基酸，也可以经过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，并放出能量。
氨基酸的代谢
都是生糖氨基酸。
参见 百度百科
生糖氨基酸 能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸，包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等15种。可代谢转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸或草酰乙酸，再通过这些羧酸变成葡萄糖和糖原。生酮和生糖氨基酸的区分不明确，因为苯丙氨酸和酪氨酸这两种氨基酸又生酮，又生糖。一些能转变成丙酮酸的氨基酸（如丙氨酸、半胱氨酸和丝氨酸）也能通过乙酰辅酶A形成乙酰乙酸。
生酮氨基酸 分解代谢过程中能转变成乙酰辅酶A的氨基酸，共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种
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