人体必需氨基酸的旋光性（天然氨基酸都具有旋光性）

　　本文目录一览：
1、氨基酸的学问

2、组成蛋白质的氨基酸有多少种？都是α-氨基酸吗？

3、氨基酸分为哪几大类？

4、谷氨酸是人必须的氨基酸吗？

5、氨基酸的旋光性？

氨基酸的学问
氨基酸

　　一、定义：

　　氨基酸（amino acid）：生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

　　氨基酸的结构通式：氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。

　　二、分类：

　　人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

　　1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

　　（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还；

　　（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；

　　（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

　　（四） 蛋氨酸（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

　　（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

　　（六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

　　（七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；

　　（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

　　（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；

　　（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。

　　其理化特性大致有：

　　1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

　　2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

　　3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

　　2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

　　三、检测：

　　茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

　　肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

　　肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

　　多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

　　多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

　　近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

　　多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

　　蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

　　氨基酸制备专利集

　　1、氨基酸纳米硒及其制备方法

　　2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法

　　3、复合氨基酸胶囊及其制备方法

　　4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法

　　5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法

　　6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法

　　7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法

　　8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用

　　9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法

　　10、氨基酸叶面肥的制备方法

　　11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法

　　12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

　　13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

　　14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途

　　15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法

　　16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法

　　17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物

　　18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法

　　19、氨基酸锌的制备方法及其应用

　　20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法

　　组成蛋白质的氨基酸有多少种？都是α-氨基酸吗？
氨基酸及氨基酸衍生物的种类已经达到1000多种。人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。组成蛋白质的氨基酸不止20种。

　　由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。

　　氨基酸分为哪几大类？
一、按人体需要分：非必需氨基酸和必须氨基酸。其中必需氨基酸的意思是：人体必须但是人体自身又无法合成的氨基酸主要有苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；而非必须氨基酸则有天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、半胱氨酸、组氨酸、丝氨酸、甘氨酸、精氨酸、酪氨酸、丙氨酸。

　　二、按R基的极性分类：R基有电荷的氨基酸有5种，其中天冬氨酸和谷氨酸的R基解离后带负电，故又称酸性氨基酸，赖氨酸、精氨酸和组氨酸的R基解离后带正电，故又称碱性氨基酸。

　　R基有极性但不带电荷的氨基酸有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸。

　　R基为非极性的氨基酸有8种。

　　三、α-氨基酸：组成生命蛋白质的20种氨基酸都可看成是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被-NH2取代而生成的化合物，与羧基相邻的碳原子为α位，依次为β、γ……，20种氨基酸中，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。

　　四、手性与旋光性、L型与D型氨基酸

　　手性碳即碳原子上所连的四个基团或原子各不相同，凡是具有手性碳原子的物质都具有旋光性。能使偏振光振动平面旋转的性质称为物质的旋光性。

　　人为规定-COOH在C原子的上端时，-NH2在左边的为L型，-NH2在右边的为D型，它们互为镜像或称手性关系，即左手和右手关系（如图）。

　　20种氨基酸都是L型氨基酸，除甘氨酸不具手性，不具旋光性，其它氨基酸都具有。

　　谷氨酸是人必须的氨基酸吗？
人体必须的8种缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，苯丙氨酸和色氨酸，不包括谷氨酸

　　必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：

　　①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

　　②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；

　　③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

　　④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

　　⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

　　⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

　　⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；

　　⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

　　其理化特性大致有：

　　1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

　　2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

　　3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

　　氨基酸的旋光性？
旋光性最早由十九世纪的Pasteur发现。他发现酒石酸的结晶有两种相对的结晶型，成溶液时会使光向相反的方向旋转，因而定出分子有左旋与右旋的不同结构。当普通光通过一个偏振的透镜或尼科尔棱镜时，一部分光就被挡住了，只有振动方向与棱镜晶轴平行的光才能通过。

　　正如法国物理学家马吕于1808年所首先发现的那样，反射光往往是部分平面偏振光（他利用牛顿关于光粒子极点的论点——这一点在解释波动性方面有极大困难，但现在光子的概念说明这个论点有一定正确性——创立了偏振这一术语）。因此，配戴偏振片太阳镜，可以使从建筑物和汽车窗玻璃甚至从公路路面反射到眼睛的强烈阳光减弱到柔和的程度。

　　扩展资料：

　　巴斯德煞费苦心地将左旋的和右旋的外消旋酸盐晶体分开，然后分别制成溶液，并让光束通过每一种溶液。果然，与酒石酸晶体有着相同不对称性的晶体，其溶液像酒石酸盐那样使偏振光的振动面发生转动，而转动角度也相同。这些晶体就是酒石酸盐。另一组晶体的溶液则使偏振光的振动面向相反方向转动，转动角度相同。由此可见，原外消旋酸盐之所以没有显示出旋光性，是因为这两种对立的倾向互相抵消了。

　　接着，巴斯德又在这两种溶液中加入氢离子，使这两类外消旋酸盐再变为外消旋酸。（顺便说一句，盐是酸分子中1个或数个氢离子被钾或钠这类带正电的离子取代后生成的化合物）。他发现，这两类外消旋酸都具有旋光性，其中一类使偏振光转动的方向与酒石酸相同（因为它就是酒石酸），而另一类使偏振光转动的方向则与之相反。

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